酶是生物催化劑(biological catalyst)，具有兩方面的特性，既有與一般催化劑相同的催化性質(zhì)，又具有一般催化劑所沒有的生物大分子的特征。
酶與一般催化劑一樣，只能催化熱力學允許的化學反應，縮短達到化學平衡的時間，而不改變平衡點。酶作為催化劑在化學反應的前后沒有質(zhì)和量的改變。微量的酶就能發(fā)揮較大的催化作用。酶和一般催化劑的作用機理都是降低反應的活化能(activation energy)。
因為酶是蛋白質(zhì)，所以酶促反應又固有其特點：
1.高度的催化效率
一般而論，酶促反應速度比非催化反應高107?020倍，例如，反應
H2O2+H2O2→2H2O+O2
在無催化劑時，需活化能18，000卡/克分子；膠體鈀存在時，需活化能11，700卡/克分子；有過氧化氫酶(catalase)存在時，僅需活化能2，000卡/克分子以下。
2.高度的專一性
一種酶只作用于一類化合物或一定的化學鍵，以促進一定的化學變化，并生成一定的產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍?specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate)。
酶對底物的專一性通常分為以下幾種：
(1)絕對特異性(absolute specifictity)
有的酶只作用于一種底物產(chǎn)生一定的反應，稱為絕對專一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。醫(yī)學 全在.線提供
(2)相對特異性(relative specificity)
一種酶可作用于一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪，也能水解簡單的酯類；磷酸酶(phosphatase)對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。
(3)立體異構特異性(stereopecificity)
酶對底物的立體構型的特異要求，稱為立體異構專一性或特異性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的β-1，4-糖苷鍵；L-乳酸脫氫酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立體異構特異性表明，酶與底物的結合，至少存在三個結合點。
3.酶活性的可調(diào)節(jié)性
酶是生物體的組成成份，和體內(nèi)其他物質(zhì)一樣，不斷在體內(nèi)新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調(diào)控。例如，酶的生物合成的誘導和阻遏、酶的化學修飾、抑制物的調(diào)節(jié)作用、代謝物對酶的反饋調(diào)節(jié)、酶的別構調(diào)節(jié)以及神經(jīng)體液因素的調(diào)節(jié)等，這些調(diào)控保證酶在體內(nèi)新陳代謝中發(fā)揮其恰如其分的催化作用，使生命活動中的種種化學反應都能夠有條不紊、協(xié)調(diào)一致地進行。
4.酶活性的不穩(wěn)定性
酶是蛋白質(zhì)，酶促反應要求一定的pH、溫度等溫和的條件，強酸、強堿、有機溶劑、重金屬鹽、高溫、紫外線、劇烈震蕩等任何使蛋白質(zhì)變性的理化因素都可能使酶變性而失去其催化活性。
