醫(yī)學基礎理論：蛋白質的結構與功能
2.蛋白質分子的二級結構
蛋白質分子的二級結構是指多肽鏈骨架中原子的局部空間排列，主要形式包括α-螺旋、β-折疊和β-轉角等。α-螺旋的特點如下(圖1-2):
（1)多肽鏈主鏈圍繞中心軸有規(guī)律的螺旋式上升，每隔3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈，螺距為0.54nm。
（2)第一個肽平面羰基上的氧與第四個肽平面亞氨基上的氫形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。
（3)組成人體蛋白質的氨基酸都是L-α-氨基酸，故形成右手螺旋。
3. 蛋白質的三級結構和四級結構
多肽連在二級結構的基礎上進一步盤曲與折疊醫(yī)學.全在.線www.med126.com，形成包括主、側鏈在內(nèi)的空間排列，這種在一條多肽鏈中所有原子在三維空間的整體排布稱為三級結構。
由兩條或多條肽鏈構成的蛋白質稱為寡聚蛋白。寡聚蛋白中各多肽鏈（亞基)的立體排布和相互關系稱為蛋白質的四級結構。對多亞基蛋白質而言，單獨的亞基沒有生物學活性，只有完整的四級結構寡聚體才有生物學活性。
4. 蛋白質變性
在某些物理或化學因素作用下，使蛋白質的空間構象破壞（但不包括肽鏈的斷裂等一級結構變化)，導致蛋白質理化性質、生物學性質的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質的變性作用。
三、蛋白質結構與功能的關系
1.一級結構與功能的關系
（1) 一級結構是空間構象和功能的的基礎，相似的一級結構具有相似的功能，不同的結構具有不同的功能。
（2) 不同種屬來源的同種蛋白質一級結構的差異可以用來分析和判斷種屬進化的程度。
（3) 蛋白質的一級結構的改變可以導致分子病，如鐮刀狀紅細胞貧血癥。
2.空間構象與功能的關系
（1)高級結構是表現(xiàn)功能的形式，沒有適當?shù)目臻g結構形式，蛋白質不會發(fā)揮生物學功能。如血紅蛋白（Hb)是由α2β2組成的四聚體,每個亞基的三級結構與肌紅蛋白（Mb)相似，亞鐵血紅素位于分子疏水的“口袋”中間，血紅素上的Fe2+能夠與氧進行可逆結合。O2與Hb結合后引起Hb構象變化，進而引起蛋白質分子功能改變的現(xiàn)象，稱為別構效應。小分子的O2稱為別構劑。Hb則稱為別構蛋白。很多調(diào)節(jié)蛋白、催化代謝反應的關鍵酶屬于變構蛋白或變構酶。
（2)構象病。因蛋白質空間構象異常變化——相應蛋白質的有害折疊、折疊不能或錯誤折疊導致錯誤定位引起的疾病，稱為蛋白質構象病，如朊病毒病、阿爾茨海默病、巴金森氏病等。
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