（四） Km和Vmax的求解方法
1、 雙倒數(shù)作圖法
要從實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)所得到的v-[S]曲線來(lái)直接決定Vmax是很困難的，也不易求出Km值。
由米式方程兩邊取倒數(shù)：

將實(shí)驗(yàn)所得的初速度數(shù)據(jù)v和[S]取倒數(shù)，得各種1/v和1/[S]值，將1/v對(duì)1/[S]作圖，得
P250 圖4-6

上圖[S]范圍在0.330—2.0Km，最適。
若[S]范圍在3.3—20 Km ，直線斜率太小。
若[S]范圍在0.033––0.2 Km ，直線斜率太大。
如當(dāng)Km=1×10-5mol/L時(shí)，實(shí)驗(yàn)所取底物濃度范圍應(yīng)在0.33×10-5－2.0×10-5mol/L。
一般選底物濃度應(yīng)考慮能否得到1/[S]的常數(shù)增量。
如當(dāng)選[S]為1.01、1.11、1.25、1.42、1.66、2.0、2.5、3.33、5.0、10時(shí)
1/[S]為0.1、0.2、0.3、0.4、0.5、0.6、0.7、0.8、0.9、1.0是常數(shù)增量。
反之，若選[S]為常數(shù)增量1.0、2.0、3.0、4.0、5.0、10時(shí)，
1/[S]為0.1、0.111、0.125、0.5、1.0，是非常數(shù)增量，點(diǎn)多集中在1/v軸附近。
2、 V—V/[S]作圖法
P250  圖4-7
三、 多底物的酶促反應(yīng)
前面討論的米氏方程（推導(dǎo)米氏方程時(shí)用的是單底物），適用于單底物酶促反應(yīng)，如異構(gòu)、水解及大部分裂合反應(yīng)，不適用于多底物反應(yīng)。
A、B、C表示底物，按照底物與酶的結(jié)合順序，產(chǎn)物則按它們從酶產(chǎn)復(fù)合物中釋放次序分別用P、Q、R表示。
雙底物酶促反應(yīng)已知有三種機(jī)理
1、 有序順序反應(yīng)機(jī)理
底物A、B與酶結(jié)合的順序是一定的，產(chǎn)物P、Q的釋放順序也是一定的。
       P251

舉例：P251 乙醇脫氫酶
2、 隨機(jī)順序反應(yīng)機(jī)理
底物A、B與酶結(jié)合的順序是隨機(jī)的，產(chǎn)物P、Q的釋放順序也是隨機(jī)的。

P252
如糖原磷酸化酶
3、 乒乓反應(yīng)機(jī)理
先結(jié)合第一個(gè)底物A，釋放第一個(gè)產(chǎn)物P，酶的構(gòu)象發(fā)生變化，結(jié)合第二個(gè)底物B，釋放第二個(gè)產(chǎn)物Q。
       P252

舉例：  谷丙轉(zhuǎn)氨酶
四、 pH對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
1. pH影響酶活力的因素
①影響酶蛋白構(gòu)象，過(guò)酸或過(guò)堿會(huì)使酶變性。醫(yī)學(xué)全在線zxtf.net.cn
②影響酶和底物分子解離狀態(tài)，尤其是酶活性中心的解離狀態(tài)，最終影響ES形成。
③影響酶和底物分子中另一些基團(tuán)解離，這些基團(tuán)的離子化狀態(tài)影響酶的專(zhuān)一性及活性中心構(gòu)象。
2．酶的最適pH和穩(wěn)定性pH
最適pH：使酶促反應(yīng)速度達(dá)到最大時(shí)的介質(zhì)pH。
酶在試管反應(yīng)中的最適pH與它所在細(xì)胞中的生理pH不一定完全相同，為什么？
幾種酶的最適pH，見(jiàn)P253表4—6。

穩(wěn)定性pH：在一定pH范圍內(nèi)，酶不會(huì)變性失活，此范圍稱(chēng)酶的穩(wěn)定性pH。
         圖

A．最適pH曲線：最適pH=6.8
B．穩(wěn)定性pH曲線：pH5~8
曲線B：將酶在不同pH下保溫，再調(diào)回pH6.8，測(cè)定反應(yīng)速度。
曲線B說(shuō)明，在pH6.8~8及5~6.8范圍內(nèi)反應(yīng)速度的降低，不是由于酶蛋白變性失活造成的，而是由于酶或底物形成了不正常的解離，而在pH ＞8和pH＜5范圍，則是由兩種因素共同作用的結(jié)果。
雖然大部分酶的pH—酶活曲線是鐘形，但也有半鐘形甚至直線形。
P254 圖4-9 酶的pH—酶活曲線
五、 溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響。
1．最適溫度及影響因素 
溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響有兩個(gè)方面：
①提高溫度，加快反應(yīng)速度。
②提高溫度，酶變性失活。
這兩種因素共同作用，在小于最適溫度時(shí)，前一種因素為主；在大于最適溫度時(shí)，后一種因素為主。最適溫度就是這兩種因素綜合作用的結(jié)果。
溫度系數(shù)Q10：溫度升高10℃，反應(yīng)速度與原來(lái)的反應(yīng)速度之比，Q10一般為1~2。
溫血?jiǎng)游锏拿福�最適溫度35℃—40℃，植物酶最適溫度40℃—50℃，細(xì)菌Taq DNA聚合酶70℃。
2．酶的穩(wěn)定性溫度
在某一時(shí)間范圍內(nèi)，酶活性不降低的最高溫度稱(chēng)該酶的穩(wěn)定性溫度。
酶的穩(wěn)定性溫度有一定的時(shí)間限制。
穩(wěn)定性溫度范圍的確定方法：將酶分別在不同溫度下預(yù)保溫一定時(shí)間，然后回到較低溫度（即酶的熱變性失活作用可忽略的溫度），測(cè)酶活性。
         圖
酶濃度高、不純、有底物、抑制劑和保護(hù)劑會(huì)使穩(wěn)定性溫度增高。
酶的保存：
①液體酶制劑可以利用上述5種因素中的幾種，低溫（幾個(gè)月）。
②干粉，可在室溫下放置一段時(shí)間，長(zhǎng)期保存，應(yīng)在低溫冰箱中。
六、 酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
如果底物濃度足夠大，使酶飽和，則反應(yīng)速度與酶濃度成正比。

Vmax  =  K3 [E]

[S]過(guò)量且不變時(shí)，v∝[E]。
七、 激活劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱(chēng)為激活劑。activator
激活劑作用包括兩種情況：
一種是由于激活劑的存在，使一些本來(lái)有活性的酶活性進(jìn)一步提高，這一類(lèi)激活劑主要是離子或簡(jiǎn)單有機(jī)化合物。
另一種是激活酶原，無(wú)活性→有活性，這一類(lèi)激活劑可能是離子或蛋白質(zhì)。
1、 無(wú)機(jī)離子的激活作用
（1）金屬離子：K+ 、Na+、Mg2+ 、Zn2+、Fe 2+ 、Ca2+
（2）陰離子：cl-、Br -
（3）氫離子
許多金屬離子是酶的輔助因子，是酶的組成成分，參與催化反應(yīng)中的電子傳遞。
有些金屬離子可與酶分子肽鏈上側(cè)鏈基團(tuán)結(jié)合，穩(wěn)定酶分子的活性構(gòu)象。
有的金屬離子通過(guò)生成螯合物，在酶與底物結(jié)合中起橋梁作用。
注意：
（1） 無(wú)機(jī)離子的激活作用具有選擇性，不同的離子激活不同的酶。
（2） 不同離子之間有拮抗作用，如Na+與K+、Mg+與Ca+，但Mg+與Zn+�？商娲�。
（3） 激活劑的濃度要適中，過(guò)高往往有抑制作用，1~50mM
2、 簡(jiǎn)單有機(jī)分子的激活作用
①還原劑（如Cys、還原型谷胱甘肽）能激活某些活性中心含有—SH的酶。
②金屬螯合劑（EDTA）能去除酶中重金屬離子，解除抑制作用。

抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
酶是protein ，凡可使酶蛋白變性而引起酶活力喪失的作用稱(chēng)為酶的失活作用。
抑制作用：使酶活力下降但并不引起酶蛋白變性的作用稱(chēng)為抑制作用。（不可逆抑制、可逆抑制）
抑制劑（inhibitor）：不引起酶蛋白變性，但能使酶分子上某些必需基團(tuán)（活性中心上一些基團(tuán)）發(fā)生變化，引起酶活性下降，甚至喪失，此類(lèi)物質(zhì)稱(chēng)為酶的抑制劑。
研究抑制劑對(duì)酶的作用有重大的意義：
（1） 藥物作用機(jī)理和抑制劑型藥物的設(shè)計(jì)與開(kāi)發(fā)：抗癌藥
（2） 對(duì)生物體的代謝途徑進(jìn)行認(rèn)為調(diào)控，代謝控制發(fā)酵
（3） 研究酶的活性中心的構(gòu)象及其化學(xué)功能基團(tuán)，不僅可以設(shè)計(jì)農(nóng)藥，而且也是酶工程和化學(xué)修飾酶、酶工業(yè)的基礎(chǔ)
（一） 不可逆抑制作用（非專(zhuān)性必、專(zhuān)一性）
抑制劑與酶活性中心基團(tuán)共價(jià)結(jié)合，使酶的活性下降，無(wú)法用透析法除去抑制劑。
1、 非專(zhuān)一性不可逆抑制劑
此類(lèi)抑制劑可以和一類(lèi)或幾類(lèi)基團(tuán)反應(yīng)。它們不但能和酶分子中的必需基團(tuán)作用，同時(shí)也能和相應(yīng)的非必需基團(tuán)作用。
（1）、 �；瘎�
二異丙基磷酰氟酯（DFP，神經(jīng)毒氣）和許多有機(jī)磷農(nóng)藥都屬于磷酰化劑，能與酶活性中心Ser的—OH結(jié)合，抑制某些蛋白酶及酯酶。這類(lèi)化合物的作用機(jī)理是強(qiáng)烈地抑制與中樞神經(jīng)系統(tǒng)有關(guān)的乙酰膽堿脂酶，使乙酰膽堿不能分解為乙酰和膽堿。乙酰膽堿的堆積，引起一系列神經(jīng)中毒癥狀。

Ｐ258 結(jié)構(gòu)式：磷�；瘎┡cDFP
P259  反應(yīng)式：磷�；瘎┡c膽堿酯酶形成磷酰化膽堿酯酶

解毒劑：PAM（解磷定），可以把酶上的磷酸根除去。
（2）、 烷化劑
許多有機(jī)汞、有機(jī)砷都是烷化劑，可以使酶的巰基烷化

P259 反應(yīng)式：對(duì)氯汞苯甲酸與巰基酶的反應(yīng)

有機(jī)汞、有機(jī)砷化合物和重金屬還可以與還原型硫辛酸（人體重要的輔酶）反應(yīng)
解毒劑：二巰基丙醇
（3）、 氰化物
與含鐵撲啉的酶中的Fe2+結(jié)合，阻抑細(xì)胞呼吸。
（4）、 重金屬
Ag、Cu、Hg、Cd、Pb能使大多數(shù)酶失活，EDTA可解除。
（5）、 還原劑
以二硫鍵為必需基團(tuán)的酶，可以被巰基乙醇、二硫蘇糖醇等巰基試劑還原失活。
（6）、 含活潑雙鍵試劑（與—ＳＨ、—ＮＨ２反應(yīng)）
Ｎ—乙基順丁烯二酰亞胺
         圖
（7）、 親電試劑
四硝基甲烷，可使Tyr硝基化。
         圖
2、 專(zhuān)一性不可逆抑制
此類(lèi)抑制劑僅僅和活性部位的有關(guān)基團(tuán)反應(yīng)。
（1）、 Ks型專(zhuān)一性不可逆抑制劑
Ks型抑制劑不僅具有與底物相似的、可與酶結(jié)合的基團(tuán)，同時(shí)還有一個(gè)能與酶的其它基團(tuán)反應(yīng)的活潑基團(tuán)。
專(zhuān)一性：抑制劑與酶活性部位某基團(tuán)形成的非共價(jià)絡(luò)合物和抑制劑與非活性部位同類(lèi)基團(tuán)形成的非共價(jià)絡(luò)合物之間的解離常數(shù)不同。
舉例：
胰凝乳蛋白酶的Ks型不可逆抑制劑：對(duì)一甲苯磺酰-L-苯丙氨酰氯甲烷（TPCK）與該酶的最佳底物對(duì)-甲苯磺酰-L-苯丙氨酸甲酯的結(jié)構(gòu)相似，都含有對(duì)-甲苯磺酰-L-苯丙氨酰基，酶通過(guò)對(duì)這個(gè)基團(tuán)的強(qiáng)親和力，把TPCK誤認(rèn)為底物而與之結(jié)合，形成Ks很小的非共價(jià)絡(luò)合物。
《酶學(xué)》P119

          最佳底物                                TPCK
-CH2-cl與酶活性部位的一個(gè)His-咪唑基距離很近，很易使之烷基化，而非活性部位的咪唑基，由于遠(yuǎn)離-CH2-cl，則不被烷基化。
（2）、  Kcat型專(zhuān)一性不可逆抑制劑
這種抑制劑是根據(jù)酶的催化過(guò)程來(lái)設(shè)計(jì)的，它們與底物類(lèi)似，既能與酶結(jié)合，也能被催化發(fā)生反應(yīng)，在其分子中具有潛伏反應(yīng)基團(tuán)（latent  reactive  group），該基團(tuán)會(huì)被酶催化而活化，并立即與酶活性中心某基團(tuán)進(jìn)行不可逆結(jié)合，使酶受抑制。此種抑制專(zhuān)一性強(qiáng)，又是經(jīng)酶催化后引起，被稱(chēng)為自殺性底物。
舉例1：
β-羥基癸酰硫酯脫水酶的Kcat型不可逆抑制劑：CH3(CH2)5-C=C-CH2-CO-S-R
此酶催化的反應(yīng)：
         P260反應(yīng)式

當(dāng)有Kcat抑制劑時(shí)，此抑制劑被催化生成連丙二烯結(jié)構(gòu)，連丙二烯易與His咪唑反應(yīng)，使酶失活。
        P261反應(yīng)式

舉例2：
以FMN（黃素單核苷酸）、FAD（黃素腺嘌呤二核苷酸）為輔基的單胺氧化酶的Kcat型不可逆抑制劑；炔類(lèi)化合物。
迫降靈是一種單胺氧化酶的自殺性底物，是治療高血壓的良藥。
        圖

單胺氧化酶能氧化某些血管舒張劑（如組胺）
         圖

由于迫降靈能抑制單胺氧化酶，也就能抑制一些血管舒張劑（如組胺）的氧化，因而有降血壓的作用。
Kcat型專(zhuān)一性不可逆抑制劑的專(zhuān)一性很強(qiáng)，近來(lái)已設(shè)計(jì)出多種酶的Kcat逆制劑，在醫(yī)療方面起到很大作用。
（二） 可逆抑制作用 Reversible  Inhibition
此類(lèi)抑制劑與酶蛋白的結(jié)合是可逆的，可以用透折法除去抑制劑，恢復(fù)酶的活性。
1、 競(jìng)爭(zhēng)性抑制（Competitive inhibition）
抑制劑與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心。
競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑具有與底物類(lèi)似的結(jié)構(gòu)，可與酶形成可逆的EI復(fù)合物，阻止底物與酶結(jié)合�？梢酝ㄟ^(guò)增加底物濃度而解除此種抑制。

P258  圖4-11 酶與底物及競(jìng)爭(zhēng)性、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑結(jié)合的模型

舉例1：丙二酸抑制琥珀酸脫氫酶

舉例2：磺胺類(lèi)藥物及其作用機(jī)理
磺胺類(lèi)藥物可以抑制細(xì)菌的生長(zhǎng)繁殖，治療細(xì)菌引起的各種疾病。
磺胺類(lèi)藥物是對(duì)氨基苯磺酰胺或其衍生物，它是對(duì)氨基苯甲酸的結(jié)構(gòu)類(lèi)似物，競(jìng)爭(zhēng)性抑制二氫葉酸合成酶

P261 結(jié)構(gòu)式：對(duì)氨基苯甲酸   對(duì)氨基苯磺酰胺   葉酸

磺胺類(lèi)藥物的藥理（對(duì)氨基苯磺酰胺）：
嘌呤核苷酸的合成必需要由四氫葉酸（輔酶）提供一碳單位；四氫葉酸可由二氫葉酸或葉酸轉(zhuǎn)化而成；二氫葉酸是在二氫葉酸合成酶作用下，利用蝶呤、對(duì)氨基苯甲酸及Glu合成。
動(dòng)物體內(nèi)的葉酸可從食物中獲取，細(xì)菌體內(nèi)的葉酸只能在二氫葉酸合成酶作用下，利用對(duì)氨基苯甲酸合成。
如果動(dòng)物體內(nèi)含有大量的對(duì)氨基苯磺酰胺，可與對(duì)氨基苯甲酸競(jìng)爭(zhēng)二氫葉酸合成酶的活性中心，抑制細(xì)菌二氫葉酸合成。
2、 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制
特點(diǎn)：抑制劑與酶活性中的以外的基團(tuán)結(jié)合，其結(jié)構(gòu)可能與底物無(wú)關(guān)。
酶可以同時(shí)與底物及抑制劑結(jié)合，但是，中間產(chǎn)物ESI不能進(jìn)一步分解為產(chǎn)物，因此，酶的活性降低。顯然，不能通過(guò)增加底物的濃度的辦法來(lái)消除非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。
非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑多是與酶活性中心之外的巰基可逆結(jié)合，包括某些含金屬離子的化合物（Cu2+、Hg2+、Ag+）和EDTA，。
3、 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制
酶只有在與底物結(jié)合后，才能與抑制劑結(jié)合。E+S→ES+I ≠ P
（三） 可逆抑制作用的動(dòng)力學(xué)

用書(shū)上P263-266的方法可推出三種抑制方程。
1、 競(jìng)爭(zhēng)性抑制：
動(dòng)力學(xué)方程：

競(jìng)爭(zhēng)性抑制曲線:

P263  圖4-12競(jìng)爭(zhēng)性抑制曲線

競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用小結(jié)：
（1） Vmax不變，Km變大。要達(dá)到同一個(gè)給定的Vmax分?jǐn)?shù)，必須要有比無(wú)抑制劑時(shí)大得多的底物濃度。
（2） 競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)的抑制程度，決定于[I]、[S]、Km和Ki
A. [I]一定，增加[S]，可減少抑制程度。
B. [S]一定，增加[I]，可增加抑制程度（Km’增加）。
C. Ki值較低時(shí)，任何給定[I]和[S]，抑制程度都較大，Ki越大，抑制作用越小。
D. [I]=Ki時(shí)，所作雙倒數(shù)圖直線的斜率加倍。
E. 在一定[S]、[I]下，Km值愈低，抑制程度愈小。
2、 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制
動(dòng)力學(xué)方程：

相對(duì)速度：

抑制分?jǐn)?shù)：

非競(jìng)爭(zhēng)抑制曲線：

P265  圖4-13

非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑可使酶促反應(yīng)的Vmax降至Vmax/（1+[I]/Ki），而對(duì)Km無(wú)影響。它對(duì)酶促反應(yīng)的抑制程度決定于[I]和Ki ，與酶的Km和[S]無(wú)關(guān)。
3、 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制
動(dòng)力學(xué)方程：

相對(duì)速度：

抑制分?jǐn)?shù)：

P265   圖4-14  反競(jìng)爭(zhēng)抑制曲線

在反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用下，Km及Vmax都變小，且Km’<KM&NBSP;&NBSP;

P266  表4-7 小結(jié)：   三種可逆抑制作用的酶促反應(yīng)速度V與Km值
九、 有機(jī)介質(zhì)中的酶促反應(yīng)（只是一部分酶）
傳統(tǒng)觀點(diǎn)：酶是水溶性生物大分子，只能在水介質(zhì)中進(jìn)行催化反應(yīng)，有機(jī)介質(zhì)會(huì)使酶變性。
其實(shí)在細(xì)胞中，許多生物膜上的酶就是在低極性的微環(huán)境中發(fā)揮催化功能的。
優(yōu)點(diǎn)：     ①利于疏水性底物的反應(yīng)。
            ②可提高酶的熱穩(wěn)定性，提高催化溫度。
            ③能催化在水中不能進(jìn)行的反應(yīng)。
            ④可改變反應(yīng)平衡移動(dòng)方向。
            ⑤可控制底物專(zhuān)一性。
            ⑥防止由水引起的副反應(yīng)。
            ⑦可擴(kuò)大pH值的適應(yīng)性等等。
1、 有機(jī)介質(zhì)中酶促反應(yīng)的條件
（1）、 必需水（結(jié)合水）
酶催化活性所必需的構(gòu)象，是由水分子直接或間接地通過(guò)氫鍵等非共價(jià)相互作用來(lái)維持的，因此只有與酶分子緊密結(jié)合的單層水分子，對(duì)酶的催化活性才是至關(guān)重要的。
這緊緊吸附在酶分子表面，維持酶催化活性所必需的最少量的水稱(chēng)為必需水（或結(jié)合水、束縛水）。
酶的活性由必需水決定，而與溶劑里的水含量無(wú)關(guān)，只要必需水不丟失，其它大部分水即使都被有機(jī)溶劑取代，酶仍然保持其催化活性。
因此，可把有機(jī)介質(zhì)中酶促反應(yīng)理解為宏觀上是在有機(jī)介質(zhì)中，而在微觀上仍是水中的酶促反應(yīng)。正因如此，才能使用有機(jī)介質(zhì)代替水溶液，進(jìn)行酶促反應(yīng)。
一個(gè)干燥的酶水合：             吸附水量：
酶分子表面電荷基團(tuán)：          0-0.07g/g  (水/酶)
酶分子表面極性基團(tuán)：          0.07-0.25g/g
弱極性、非極性基團(tuán)：          0.25-0.28g/g
表面完全水化，被一層水分子包圍。
酶的必需水含量因酶而異。
脂肪酶：幾個(gè)水分子/每個(gè)酶分子
胰凝乳蛋白酶：50個(gè)水分子/每個(gè)酶分子
乙醇脫氫酶：幾百個(gè)水分子/每個(gè)酶分子
（2）、 對(duì)酶的要求
具有對(duì)抗有機(jī)介質(zhì)變性的經(jīng)能力。
（3）、 合適的溶劑及反應(yīng)體系
（4）、 合適的pH
保證有機(jī)介質(zhì)中酶的微環(huán)境具有最適pH值。酶應(yīng)從具有最適pH值的緩沖液中凍干或沉淀出來(lái)。
2、 有機(jī)介質(zhì)對(duì)酶性質(zhì)的影響
（1）、 穩(wěn)定性
大多數(shù)酶在低水有機(jī)介質(zhì)中比在水介質(zhì)中更穩(wěn)定。
a. 熱穩(wěn)定性提高
例如：豬胰脂肪酶在醇和酯中進(jìn)行催化反應(yīng)，在100℃半衰期長(zhǎng)達(dá)12h，其活性比25℃時(shí)還高幾倍
b. 儲(chǔ)存穩(wěn)定性提高
胰凝乳蛋白酶在20℃時(shí)，在水中半衰期只幾天。在辛烷中，可放6個(gè)月，仍保持全部活性。
（2）、 活性 
有兩類(lèi)影響   升高活性
                   降低活性
酶的超活性：高于水溶液中酶活性值的活性。
（3）、 專(zhuān)一性
某些有機(jī)溶劑會(huì)使某些酶的專(zhuān)一性發(fā)生變化，如脂肪酶在有機(jī)介質(zhì)中有合成肽鍵的功能。星號(hào)活力（第二活力）。
（4）、 反應(yīng)平衡
有機(jī)介質(zhì)能改變某些酶催化的反應(yīng)平衡。
例如：水解酶類(lèi)（蛋白水解酶）
在水介質(zhì)中，水的濃度為55.5mol/L，平衡趨向水解方向，
如在含水量極低的有機(jī)介質(zhì)中，平衡向含成方向偏移。

實(shí)例：（酶）       合成）產(chǎn)物       溶劑      合成收率 
枯草桿菌蛋白酶    核糖核酸酶      甘油90%     50%
無(wú)色桿菌蛋白酶     胰島素         乙醇30%     80%
凝血酶             人生長(zhǎng)素       甘油80%     20%
（5）、 分子印跡和pH記憶
酶在凍干前可用配體作印跡。
競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，可誘導(dǎo)酶活性中心構(gòu)象發(fā)生變化，形成一種高活性構(gòu)象，而此種構(gòu)象在除去抑制劑后，因酶在有機(jī)介質(zhì)中的高度剛性而得到保持。
pH記憶：
酶在有機(jī)介質(zhì)中能“記住”它最后存在過(guò)的水溶液的pH值，因該pH值決定了酶分子上有關(guān)基團(tuán)的解離狀態(tài)，這種狀態(tài)在凍干過(guò)程和分散到有機(jī)介質(zhì)中之后仍得到保持。
第四節(jié) 酶的作用機(jī)理
一、 專(zhuān)一性的機(jī)理
（一） 酶專(zhuān)一性類(lèi)型
一般說(shuō)來(lái)，一種分子能成為某種酶的底物，必須具備兩個(gè)條件：
分子上有被酶作用的化學(xué)鍵。
分子上有一個(gè)或多個(gè)結(jié)合基團(tuán)能與酶活性中心結(jié)合。

2、 誘導(dǎo)楔合模型
酶分子與底物分子接近時(shí)，酶蛋白質(zhì)受底物分子誘導(dǎo)，構(gòu)象發(fā)生有利于與底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎(chǔ)上互補(bǔ)楔合，進(jìn)行反應(yīng)。

P271     圖4—18

二、 高效性的機(jī)理
1、 鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng)
酶把底物分子（一種或兩種）從溶液中富集出來(lái)，使它們固定在活性中心附近，反應(yīng)基團(tuán)相互鄰近，同時(shí)使反應(yīng)基團(tuán)的分子軌道以正確方位相互交疊，反應(yīng)易于發(fā)生。
兩種效應(yīng)對(duì)反應(yīng)速度的影響
①使底物濃度在活性中心附近很高
甚至比溶液中高10萬(wàn)倍，提高反應(yīng)速度。
②酶對(duì)底物分子的電子軌道具有導(dǎo)向作用
舉例：酚羥基和羧基環(huán)化成內(nèi)酸
         圖
3個(gè)CH3固定了-OH和-COOH的相對(duì)方位。
③酶使分子間反應(yīng)轉(zhuǎn)變成分子內(nèi)反應(yīng)
反應(yīng)速度提高：107
         圖
④鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)對(duì)底物起固定作用
酶底復(fù)合物壽命比一般雙分子相互碰撞的平均壽命長(zhǎng)，前者10-7-10-4秒，后者10-13秒，增大了產(chǎn)物形成的機(jī)率。
2、 扭曲變形和構(gòu)象變化的催化效應(yīng)
酶中某些基團(tuán)可使底物分子的敏感鍵中某些基團(tuán)的電子云密度變化，產(chǎn)生電子張力。

P276  圖4-20

環(huán)狀反應(yīng)物I水解開(kāi)環(huán)，環(huán)扭曲能量大量釋放，加速反應(yīng)。
底物與酶蛋白接觸，加速反應(yīng)。
①酶從低活性形式轉(zhuǎn)變?yōu)楦呋钚孕问?BR>②底物扭曲、變形
③底物構(gòu)象變化，變得更像過(guò)度態(tài)結(jié)構(gòu)，大大降低活化能。
3、 共價(jià)催化
酶作為親核基團(tuán)或親電基團(tuán)，與底物形成一個(gè)反應(yīng)活性很高的共價(jià)中間物，此中間物易變成過(guò)渡態(tài)，反應(yīng)活化能大大降低，提高反應(yīng)速度。
①親核共價(jià)催化
絲氨酸羥基、Cys的-SH、His的咪唑基。
舉例：咪唑基催化對(duì)硝基苯乙酸酯水解。
      圖

②親電共價(jià)催化
     親電基團(tuán)攻擊底物的富電子基團(tuán)
例：Asp轉(zhuǎn)氨酶催化Asp 轉(zhuǎn)氨反應(yīng)
         圖
P278  表4-13  形成共價(jià)ES復(fù)合物的某些酶
4、 酸堿催化
酶分子的一些功能基團(tuán)起質(zhì)子供體或質(zhì)子受體的作用。
參與酸堿催化的基團(tuán)：氨基、羧基、巰基、酚羥基、咪唑基。

P279 表4-14 酶分子中可作為廣義酸堿的功能基團(tuán)

影響酸堿催化反應(yīng)速度的兩個(gè)因素
⑴酸堿強(qiáng)度，咪唑基在pH6附近給出質(zhì)子和結(jié)合質(zhì)子能力相同，是最活潑的催化基團(tuán)。
⑵給出質(zhì)子或結(jié)合質(zhì)子的速度，咪唑基最快

①酸催化酯、酰胺和肽的水解
        圖

過(guò)程：共軛酸與＞C=0氧形成氫鍵，使＞C=0碳帶更多正電荷，更易吸引H2O分子上的氧，降低＞C=0碳與H2O氧形成共價(jià)鍵的活化能；接著，共軛酸將H+轉(zhuǎn)移給＞C=0氧，自己成為共軛堿，并從H2O分子吸引一個(gè)H+， 回復(fù)原狀。
②堿催化酯、酰胺水解
      圖

過(guò)程：共軛堿先與H2O中H形成氫鍵，使H2O中氧的電負(fù)性增強(qiáng)，更易對(duì)＞C=0碳進(jìn)行親核進(jìn)攻，降低碳氧鍵生成的活化能。
5、 活性中心的微環(huán)境
⑴ 疏水環(huán)境
酶活性中心附近往往是疏水的，介電常數(shù)低，可加強(qiáng)極性基團(tuán)間的反應(yīng)。
⑵電荷環(huán)境
在酶活性中心附近，往往有一電荷離子，可穩(wěn)定過(guò)渡態(tài)的離子，增加酶促反應(yīng)速度。如溶菌酶Asp52帶負(fù)電荷，可以穩(wěn)定過(guò)渡態(tài)的正離子。
酶催化反應(yīng)的高效性，可能是由于以上五種因素中的幾種因素協(xié)同作用的結(jié)果，而非酶催化反應(yīng)往往只有一種催化機(jī)制。
三、 某些酶的活性中心及其作用機(jī)理
（一） 酶的活性中心
1、 活性中心的概念
對(duì)于不需要輔酶的酶來(lái)說(shuō)，活性中心就是酶分子在三維結(jié)構(gòu)上比較靠近的少數(shù)幾個(gè)氨基酸殘基或是這些殘基的某些基團(tuán)，它們?cè)谝患?jí)結(jié)構(gòu)上相距可能很遠(yuǎn)，通過(guò)肽鏈的盤(pán)繞、折疊而在空間構(gòu)象上相互靠近。
對(duì)于需要輔酶的酶來(lái)說(shuō)，輔酶分子或輔酶分子的某一部分結(jié)構(gòu)往往就是活性中心的組成部分。
一般認(rèn)為，活性中心有兩個(gè)功能部位：底物結(jié)合部位，催化部位
活性中心外的部位為活性中心的形成提供了結(jié)構(gòu)基礎(chǔ) 。
2、 活性中心的氨基酸殘基
有七種a.a在酶活性中心出現(xiàn)的頻率最高，它們是Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。
活性中心的a.a殘基往往分散在相互較遠(yuǎn)的a.a順序中，有的甚至分散在不同的肽鏈上，如α-胰凝乳蛋白酶活性中心的幾個(gè)a.a殘基，分別位于B、C兩個(gè)肽鏈上，靠分子空間結(jié)構(gòu)的形成，集中在酶分子特定區(qū)域，成為具有催化功能的活性中心。
酶分子a.a殘基分類(lèi)
（1）接觸殘基
它們與底物接觸，參與底物的化學(xué)轉(zhuǎn)變，此類(lèi)a.a殘基的一個(gè)或幾個(gè)原子與底物分子中一個(gè)或幾個(gè)原子的距離都在一個(gè)鍵距離之內(nèi)（1.5-2A）。
它們的側(cè)鏈起與底物結(jié)合作用的稱(chēng)為結(jié)合基團(tuán)，起催化作用的稱(chēng)為催化基團(tuán)。
（2）輔助殘基
它不與底物接觸，而是在使酶與底物結(jié)合及協(xié)助接觸殘基發(fā)揮作用方面起作用。
上述兩類(lèi)殘基構(gòu)成酶活性中心。
（3）結(jié)構(gòu)殘基
在維持酶分子正常三維構(gòu)象方面起重要作用，它們與酶活性相關(guān)，但不在酶活性中心范圍內(nèi)，屬于酶活性中心以外的必需殘基
上述三類(lèi)殘基統(tǒng)稱(chēng)酶的必需基團(tuán)，若被其它a.a取代，往往造成酶失活。
（4）非貢獻(xiàn)殘基（非必需基團(tuán)）
它們對(duì)酶活性的顯示不起作用，可由其它a.a代替，且在酶分子中占很大比例。
它們可能在免疫，酶活性調(diào)節(jié)，運(yùn)輸轉(zhuǎn)移，防止降解等方面起作用。
                                            結(jié)合底物作用（結(jié)合殘基）
                               接觸殘基
                     活性中心               催化作用（催化基團(tuán)）
           必需基團(tuán)            輔助殘基
                     活性中心外（結(jié)構(gòu)殘基）
酶蛋白
           非必需基團(tuán)
3、 活性中心區(qū)域的一級(jí)結(jié)構(gòu)
由于一些酶的活性中心一級(jí)結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)與催化機(jī)理極其相似，可把它們歸為一族。
蛋白水解酶就有幾個(gè)族：
（1）絲氨酸蛋白酶（胰凝乳蛋白酶、胰乳蛋白酶、彈性蛋白酶、枯草桿菌蛋白酶等）
（2）鋅蛋白酶（羧肽酶等）
（3）巰基蛋白酶（木瓜蛋白酶等）
（4）羧基蛋白酶（胃蛋白酶等）
在同一族酶中，活性中心一級(jí)結(jié)構(gòu)的a.a順序極相似。
酶                                 a.a順序
胰蛋白酶（牛）         Asp-Ser-Cys-Gln-Gly-Asp-Ser-Gly-Gly-Pro-Val-Val-Cys-Ser-Gly-Lys
胰凝乳蛋白酶（牛）     Ser-Ser-Cys-Met-Gly-Asp-Ser-Gly-Gly-Pro-Leu-Val-Cys-Lys- Lys-Asn
彈性蛋白酶（豬）       Ser-Gly-Cys-Gln-Gly-Asp-Ser-Gly-Gly-Pro-Leu-His-Cys-Leu-Val-Asn
凝血酶（牛）         …Asp-Ala-Cys-Glu-Gly-Asp-Ser-Gly-Gly-Pro-Phe-Val-Met-Lys-Ser-Pro
這4個(gè)源于哺乳動(dòng)物的酶活性中心，都含有一個(gè)包括Ser在內(nèi)的完全相同的六肽：
         …Gly-Asp-Ser-Gly-Gly-Pro…
u 同源的趨異進(jìn)化
來(lái)自胰臟的胰凝乳蛋白酶（Phe、 Tyr、 Trp、）、胰蛋白酶（Lys、Arg ）和彈性蛋白酶（疏水殘基），活性中心Ser附近的a.a順序相同，且分子一級(jí)結(jié)構(gòu)中有40%a.a順序相同，三維結(jié)構(gòu)也相同，表明它們起源于共同的祖先，但是它們的底物專(zhuān)一性不同。
這種來(lái)源于共同祖先，經(jīng)基因突變而得出不同專(zhuān)一性的結(jié)果稱(chēng)為同源的趨異進(jìn)化。
u 異源的趨同進(jìn)化
來(lái)自枯草桿菌的Ser蛋白酶的結(jié)構(gòu)與上述三種酶很不同，且活性中心Ser附近的a.a順序也不同（-Gly-Thr-Ser-Met-Ala-Ser）。
電荷中繼網(wǎng)的位置也不同：

電荷中繼網(wǎng)的位置也不同：
Asp102-His57-Ser195（胰凝乳蛋白酶和彈性蛋白酶）
Asp32-His64-Ser221（枯草桿菌蛋白酶）
這表明枯草桿菌蛋白酶與胰凝乳蛋白酶等三個(gè)酶來(lái)源不同，但它們的電荷中繼網(wǎng)相同，功能相同，這種情況稱(chēng)異源的趨同進(jìn)化。
4、 判斷和研究活性中心的主要方法
（1）通過(guò)酶的專(zhuān)一性（2）酶的化學(xué)修飾法（3）親合標(biāo)記法（4）X射線晶體衍射法
（二） 酶作用機(jī)理舉例
1、 胰凝乳蛋白酶的作用機(jī)理：
（1）、 專(zhuān)一性
         圖

該酶需要底物有一個(gè)疏水基團(tuán)結(jié)合于酶上的疏水部位，這個(gè)結(jié)合起定位作用，使底物敏感鍵對(duì)準(zhǔn)酶的催化基團(tuán)。
疏水定位基團(tuán)：Phe、Tyr、Trp
（2）、 催化機(jī)理
① 活性中心：Ser195—His57—Asp102，三者構(gòu)成一個(gè)氫鍵體系，His57的咪唑基是Ser195的羥基和Asp102的羧基之間的橋梁，這個(gè)氫鍵體系稱(chēng)為電荷中繼網(wǎng)（harge  relay  network）。通過(guò)電荷中繼網(wǎng)，進(jìn)行酸堿催化及共價(jià)催化。Ser195由于His57和Asp102的影響而成為很強(qiáng)的親核基團(tuán)，它是活性中心的底物結(jié)合部位，His57是活性中心的催化部位。

ＰP285 圖4-27，P287 圖4-30 胰凝乳蛋白酶中的電荷中繼網(wǎng)

② 胰凝乳蛋白酶對(duì)多肽的水解過(guò)程 

      P288  圖4—31胰凝乳蛋白酶對(duì)多肽的水解過(guò)程

第一階段  �；�
Ser195--OH 中的氧攻擊肽鍵的羰基碳，形成四聯(lián)體過(guò)渡態(tài)（Ser195—OH、底物的酰基、底物的氨基、His的咪唑），敏感肽鍵斷裂，底物中的胺成分通過(guò)氫鍵與酶的His57咪唑基相連，底物的羧基部分酯化到Ser195的羥基上。
第二階段  脫酰
電荷中繼網(wǎng)從水中吸收一個(gè)質(zhì)子，結(jié)果產(chǎn)生的OH-攻擊連在Ser195上底物的羧基碳原子，形成四聯(lián)體過(guò)渡態(tài)，然后His57供出一個(gè)質(zhì)子給Ser195上的氧原子，結(jié)果底物中的酸成分從Ser195上釋放。

除胰凝乳蛋白酶外，在催化中具有Asp-His-Ser電荷中繼網(wǎng)的還有胰蛋白酶，彈性蛋白酶，枯草桿菌蛋白酶等，但它們的底物結(jié)合部位不同，底物專(zhuān)一性也不同。

P288  圖4-32三種胰臟中的蛋白酶的底物結(jié)合部胰凝乳蛋白酶          胰蛋白酶          彈性蛋白酶
可供芳香環(huán)及大     可供帶電荷的    只能讓Ala等小分子
的非極性側(cè)鏈伸入    Lys.、Arg進(jìn)入        進(jìn)入
第五節(jié) 多酶體系與酶活性的調(diào)節(jié)控制
一、 多酶體系
（一） 多酶體系及其分類(lèi)
細(xì)胞中的許多酶，常常在一個(gè)連續(xù)的反應(yīng)鏈中起作用，前一個(gè)反應(yīng)的產(chǎn)物是后一個(gè)反應(yīng)的底物。
多酶體系：multienzyme system在完整細(xì)胞內(nèi)的某一代謝途徑中，由幾個(gè)酶形成的反應(yīng)鏈體系。
可分為三種類(lèi)型：可溶性的（分散性的），結(jié)構(gòu)化的（多酶復(fù)合體），在細(xì)胞結(jié)構(gòu)上有定位關(guān)系的（結(jié)構(gòu)化程度更高）。
     P297 圖4—42（分散性的多酶體系）  圖4-43 （多酶復(fù)合體）
（二） 多酶體系的自我調(diào)節(jié)
（1）大部分具有自我調(diào)節(jié)能力的多酶體系，第一步反應(yīng)就是限速步驟，它控制著全部反應(yīng)序列的總速度。
（2）反饋抑制與底物激活
催化第一步反應(yīng)的酶，大多都是別構(gòu)酶，能被全部反應(yīng)序列的最終產(chǎn)物所抑制，有時(shí)則是反應(yīng)序列分叉處的酶受到最終產(chǎn)物的抑制，稱(chēng)為反饋抑制；有的被底物激活

P299   圖4-45反饋抑制與底物激活

正調(diào)節(jié)物：一般是別構(gòu)酶的底物，可以激活別構(gòu)酶。
負(fù)調(diào)節(jié)物：可以抑制別構(gòu)酶，一般是代謝序列的最終產(chǎn)物。
通過(guò)多酶體系的自我調(diào)節(jié)（反饋抑制和底物激活），可使代謝過(guò)程得以協(xié)調(diào)地、有條不紊地合理進(jìn)行。
下面討論具體到每個(gè)酶是怎樣調(diào)節(jié)的
二、 酶活性的調(diào)節(jié)控制和調(diào)節(jié)酶
調(diào)節(jié)酶：活性可被調(diào)節(jié)的酶，主要是別構(gòu)酶和共價(jià)調(diào)節(jié)酶。
（一） 別構(gòu)效應(yīng)的調(diào)控
別構(gòu)效應(yīng)：調(diào)節(jié)物（效應(yīng)物）與別構(gòu)酶分子中的別構(gòu)中心（調(diào)節(jié)中心）結(jié)合后，誘導(dǎo)產(chǎn)生或穩(wěn)定住酶分子的某種構(gòu)象，使酶活性中心對(duì)底物的結(jié)合催化作用受到影響，從而調(diào)節(jié)酶促反應(yīng)的速度。
（1）、 別構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)和性質(zhì)
（1） 已知的別構(gòu)酶都是寡聚酶，含有兩個(gè)或兩個(gè)以上亞基
（2） 具有活性中心和別構(gòu)中心（調(diào)節(jié)中心），活性中心負(fù)責(zé)底物結(jié)合和催化，別構(gòu)中心負(fù)責(zé)調(diào)節(jié)酶反應(yīng)速度�；钚灾行暮蛣e構(gòu)中心處在不同的亞基上或同一亞基的不同部位上。
（3） 多數(shù)別構(gòu)酶不止一個(gè)活性中心，活性中心間有同種效應(yīng)，底物就是調(diào)節(jié)物：有的別構(gòu)酶不止一個(gè)別構(gòu)中心，可以接受不同的代謝物的調(diào)節(jié)。
（4） 別構(gòu)酶由于同位效應(yīng)和別構(gòu)效應(yīng)，不遵循米式方程，動(dòng)力學(xué)曲線也不是典型的雙曲線型，而是S型（同位效應(yīng)為正協(xié)同效應(yīng)）和壓低的近雙曲線（同位效應(yīng)為負(fù)協(xié)同效應(yīng)）。
（2）、 別構(gòu)酶的動(dòng)力學(xué)曲線
① 同位效應(yīng)為正協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶是S型曲線
P303  圖4-46   4-47

這種S形曲線體現(xiàn)為，當(dāng)?shù)孜餄舛劝l(fā)生較小變化時(shí)，別構(gòu)酶可以極大程度地控制反應(yīng)速度，這是別構(gòu)酶可以靈活地調(diào)節(jié)反應(yīng)速度的原因。
米氏酶：[S]0.9/[S]0.1=81
別構(gòu)酶：[S]0.9/[S]0.1=3
表明當(dāng)?shù)孜餄舛劝l(fā)生較小變化時(shí)，如上升3倍，別構(gòu)酶的酶促反應(yīng)速度可以從0.1Vmax升至0.9Vmax 。

當(dāng)增加正調(diào)節(jié)物濃度時(shí)Km減小，親和力增大，協(xié)同性減�。寒�(dāng)增加負(fù)調(diào)節(jié)物的濃度時(shí)Km增加，親和力減小，協(xié)同性增大（對(duì)底物濃度的反應(yīng)靈敏度增加）。
② 同位效應(yīng)為負(fù)協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶是近似雙曲線
P304圖4-48
負(fù)協(xié)同效應(yīng)時(shí)酶的反應(yīng)速度對(duì)底物濃度的變化不敏感
（3）、 別構(gòu)酶調(diào)節(jié)活性的機(jī)理
① 序變模型：
酶分子中亞基結(jié)合底物后，構(gòu)象逐個(gè)地依次變化。
② 齊變模型：
（4）、 別構(gòu)酶的鑒定
① S型曲線是必要但不充分條件
② 脫敏作用
③ [S]0.9／[S]0.1
Rs=81 米氏酶
Rs＜81 正協(xié)同
Rs＞81 負(fù)協(xié)同
④ Hill系數(shù)法
（二） 可逆共價(jià)修飾的調(diào)控（共價(jià)調(diào)節(jié)酶）
共價(jià)調(diào)節(jié)酶：酶分子被其它的酶催化進(jìn)行共價(jià)修飾，從而在活性形式與非活性形式之間相互轉(zhuǎn)變。
舉例：糖原磷酸化酶  
P313  圖4-57

信號(hào)的級(jí)聯(lián)放大：
1分子磷酸化酶激酶，活化生成幾千個(gè)磷酶化酶a
1分子磷酸化酶a，催化生成幾千個(gè)1-P-G
共價(jià)調(diào)節(jié)酶的兩種常見(jiàn)類(lèi)型
①磷酸化         去磷酸化     -OH  ATP
②腺苷�；�        脫腺苷�；�  腺苷�；�由ATP提供
（三） 酶原的激活
具有不可逆性。屬于此類(lèi)的有消化系統(tǒng)中的酶（胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶）和血液凝固系統(tǒng)中的酶。
（1）、 胰凝乳蛋白酶原的激活（由胰蛋白酶激活）

P314    圖4-58
（2）、 胰蛋白酶對(duì)胰臟蛋白酶原的激活
                 腸激酶
              胰蛋白酶原       胰蛋白酶

胰凝乳蛋白酶原                彈性蛋白酶原
                       胰蛋白酶
胰凝乳蛋白酶                  彈性蛋白酶
                羧肽酶原        羧肽酶
（四） 專(zhuān)一性調(diào)控蛋白（調(diào)控因子）對(duì)酶活性的調(diào)節(jié)控制
鈣調(diào)蛋白、激素結(jié)合蛋白，促進(jìn)或抑制特異的酶活性
第六節(jié) 酶與抗體——抗體酶 abzyme(antibody enzyme)
參閱 P293
又稱(chēng)催化性抗體（catalytic antibody），是一種具有催化功能的抗體分子。
過(guò)渡態(tài)理論：酶與底物不是在基態(tài)，而是在過(guò)渡態(tài)結(jié)構(gòu)互補(bǔ)，親和力最強(qiáng)，釋放出的結(jié)合能使過(guò)渡態(tài)結(jié)合物能級(jí)降低，利于反應(yīng)物分子越過(guò)能壘，加速反應(yīng)。
而抗體與抗原是基態(tài)結(jié)合。

第七節(jié) 同工酶、誘導(dǎo)酶
1、 同工酶
能催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)不同的一組酶，存在于生物的同一種屬或同一個(gè)體的不同組織中，甚至同一組織、同一細(xì)胞中。
哺乳動(dòng)物乳酸脫氫酶有5種
CH3CHOH-COO-+NAD+  LDH   CH3COCOO-+NADH+H+
均由4個(gè)亞基組成
HHHH     在心肌中占優(yōu)勢(shì)
HHHM 
HHMM
HMMM
MMMM   在骨骼肌中占優(yōu)勢(shì)
2、 誘導(dǎo)酶
酶可相對(duì)地區(qū)分為結(jié)構(gòu)酶和誘導(dǎo)酶。
結(jié)構(gòu)酶：指正常細(xì)胞內(nèi)存在的酶，它的含量較穩(wěn)定，受外界因素影響很小。
誘導(dǎo)酶：在正常細(xì)胞中含量極少或沒(méi)有，當(dāng)細(xì)胞中加入特定誘導(dǎo)物后，誘導(dǎo)產(chǎn)生的酶，含量在誘導(dǎo)物存在下顯著增高，誘導(dǎo)物往往是該酶的底物或底物類(lèi)似物。
如：大腸桿菌中的β-半乳糖苷酶
E.coli在含Glc的培養(yǎng)基中
E.coli在只含乳糖的培養(yǎng)基中：Glc-β(1→4)Gal苷
第八節(jié) 酶工程

計(jì)劃：8學(xué)時(shí)

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